PROTEIN DAN ASAM AMINO

Download Disini : http://www.ziddu.com/download/13045791/PROTEINDANASAMAMINO.doc.html

Asam Amino
Sesuai dengan namanya, asam amino terdiri dari gugus asam (-cooh) dan gugus amin (-nh2)
Pada titik isoelektris, asam amino berbentuk:



Asam amino dalam bentuk ion tersebut dinamakan zwitter ion yang bersifat amfoter (bisa bsersifat asam maupun basa).
Pada pH dibawah titik isoelektrisnya, asam amino berbentuk


Pada pH di atas titik isoelektrisnya, asam amino akan berbentuk

Asam amino mempunyai paling sedikit 1 C asymetris (kecuali glisin), sehingga bersifat optis aktif.

Penggolongan asam amino
1. Esensial vs non essensial
Asam amino essensial adalah asam amino yang diperlukan tubuh namun tubuh tidak mampu mensintesis.
HaVe A LITTLe More
Histidin Valin Lisin Isoleusin Triptophan Treonin Leusin Methionin
Histidin dan arginin sering disebut asam amino semi essensial karena tubuh dapat mensintesis namun tidak mencukupi kebutuhan
2. Berdasarkan Rantai R
Rantai alifatis : glisin,valin,alanin,leusin,isoleusin
Gugus –OH : serin,treonin,tyrosin
S : sistein, methionin
Gugus asam : aspartat, asparagin, glutamate,glutamine
Gugus basa : arginin,lisin,hydroksilisin,histidin
Cincin aromatis : tyrosin,tryptophan,fenilalanin,histidin
Asam imino : prolin, hidroksiprolin


PROTEIN
Protein merupakan asam rantai asam amino dengan ikatan peptide yang terbentuk dari gugus karboksil dari satu asam amino dengan gugus amin dari asam amino yang lain.
2 asam amino : dipeptida
3 : tripeptida
4 : tetrapeptida
>4 : polipeptida
>100 : protein

Untuk mengetahui urutan asam amino dari suatu protein:
1. Hidrazinolisis
2. Reagen Sanger 1-fluoro-2,4 dinitrobenzena
3. Reagen Edmann fenilisotiosianat
4. Pencernaan dengan aminopeptidase atau karboksipeptidase
Klasifikasi protein
1. Bentuk
Fibrosa :sumbu panjang : sumbu pendek >10
Kolagen,fibrin,keratin
Globulin : sumbu panjang : pendek < 10, biasanya 3 atau 4
Globulin, albumin, insulin,
2. Elemen penyusun
1. Sederhana : bila dihidrolisis, menghasilkan asam amino saja
1. Albumin : larut dalam air,asam dan basa.
Mengendap dalam ammoniumsulfat jenuh
2. Globulin : larut dalam asam dan basa, tidak larut dalam air
Mengendap dalam ammoniumsulfat setengah jenuh
3. Glutelin dalam gandum
4. Prolamin : larut dalam alcohol 70 – 80%. Zein dalam jagung, gliadin dalam gandum
5. Albuminoid(skleroprotein) kolagen dan keratin
6. Histon : banyak mengandung asam amino basis
7. Protamin : bersifat basa
Tidak dapat digumpalkan dengan pemanasan
Contoh : salmin dalam ikan salem
2. Protein terkonjugasi
1. Nucleoprotein : PS + asam nukleat. Contoh: nukleohiston dan nuklein
2. Glikoprotein : PS + karbohidrat. Contoh : musin
3. Lipoprotein : PS + lipid. Contoh : fosfolipid,kolesterol
4. Fosfoprotein : PS + phosphate. Contoh : kasein
5. Kromoprotein : PS + zat warna. Contoh : Hb,hemosianin, sitokrom
6. Metaloprotein : PS + logam. Contoh : seruloplasmin (Cu), siderofiin (Fe)
3. Derivate protein
1. Derivate protein primer : senyawa yang dihasilkan dari dekomposisi protein. Contoh : koagulum protein,protean,metaprotein
2. Derivate protein sekunder : produk hidrolisis protein. Contoh : proteosa, pepton,peptide, diketopiperazin
3. Fungsi dalam Tubuh
Katalis : enzim
Kontraksi : aktin dan myosin
Pengaturan : calmodulin
Regulasi gen : histon
Hormon : insulin
Proteksi : immunoglobulin
Struktural : kolagen,keratin
Transport : albumin
Struktur Protein
1. Struktur primer : dibentuk oleh ikatan peptide dalam 1 rantai polipeptida
2. Struktur sekunder : alfa helix
3. Struktur tersier : berbentuk melipat karena adanya ikatan disulfide dan van der walls
4. Struktur kuartener : beberapa polipeptida menjadi satu.


Pembahasan Praktikum
1. Biuret
Tujuan : mengetahui adanya ikatan peptide
Prosedur : protein + NaOH + CuSO4
Fungsi reagen
1. NaOH : mencegah endapan Cu(OH)2, memecah ikatan protein sehingga terbentuk urea, sbg katalisator
2. CuSO4 : donor Cu2+
Dasar reaksi : reaksi positif ditandai dengan terjadinya warna ungu karena adanya kompleks yang terjadi antara ikatan peptide dengan O dari
air. Reaksi ini disebut reaksi biuret karena positif terhadap biuret (kondensasi 2 molekul urea)
2CO(NH2)2  CONH2 – NH --CONH2 (biuret) + NH3
CuSO4+ 2H2O  Cu(OH)2 + H2SO4
Cu(OH)2 + NH3  warna ungu
Reaksi juga positif terhadap senyawa organic yang mempuyai gugus CO(NH2), SC(NH2), NHC(NH2), H2C(NH2)
Ikatan peptide panjang

ungu
Ikatan peptide pendek

pink

2. Milon Nase
Tujuan : mengetahui adanya gugus hidroksifenil ( tyrosin)
Prosedur : protein + reagen merkurisulfat (HgSO4 +H2SO4)  panaskan kuning dinginkan + NaNO2
 panaskan  merah
Fungsi reagen : HgSO4 sbg donor Hg2+
H2SO4 memberi suasana asam agar Hg tidak mengendap, menghidrolisis protein agar terdapat tyrosin
NaNO2 mereduksi Hg
Prinsip reaksi : pengikatan Hg pada hidroksifenil menghasilkan kompleks berwarna merah






1. Hopkins Cole
Tujuan : menunjukkan adanya inti indol dari triptofan
Prosedur : protein + formaldehid+ merkurisulfataliri dengan asamsulfat
Prinsip reaksi : kondensasi 2 inti indol dan aldehid menyebabkan adanya cincin ungu pada bidang batas










2. Xanthoprotein
Tujuan : menunjukkan adanya inti benzene (cincin fenil). Untuk identifikasi tyrosin,trptophan, fenilalanin
Prosedur : protein + HNO3  + NaOH berlebih
Prinsip reaksi :








3. Sulfur
Tujuan : mengidentifikasi asam amino yang mengandung gugus S (sistein,methionin)
Prosedur : protein + NaOH panaskan  +Pb(CH3COO)2
Fungsi reagen : NaOH mengubah S organic menjadi S anorganic
Pb-asetat sbg donor Pb2+
Prinsip reaksi :

SH-CH2-CH(NH3)+-COO- + NaOH  Na2S
Na2S + Pb(CH3COO)2  PbS (hitam)




4. Ninhydrin
Tujuan : menunjukkan adanya asam amino
Prosedur : protein + triketohydrindenehidrat
Prinsip reaksi :
Ninhydrin merupakan oksidator yang menyebabkan dekarboksilasi oksidatif dari asam amino yang menghasilkan CO2, NH3, dan aldehid yang rantainya lebih pendek 1 C dari asam amino asalnya. Ninhydrin yang tereduksi akan bereaksi dengan NH3 sehingga membentuk senyawa kompleks berwarna biru dengan absorpsi warna maksimum pada panjang gelombang 570 nm.









5. Pengendapan oleh Garam Metalik
Dasar reaksi : penetralan muatan
Pada pH alkalis dari titik isoelektris, protein bermuatan (-). Dengan adanya ion (+) dari logam,akan terjadi penetralan muatan dan protein mendekati titik isoelektris sehinggan mengendap. Endapan akan larut dengan penambahan alkali encer
6. Pengendapan oleh alkaloid
Dasar reaksi : penetralan muatan
Pada pH lebih asam dari titik isoelektris, protein bermuatan (+). Dengan adanya ion (+) dari asam sulfosalisilat,asam tugstat, asam pikrat,akan terjadi penetralan muatan dan protein mendekati titik isoelektris sehinggan mengendap. Endapan akan larut dengan penambahan asam encer

7. Pengendapan oleh garam dan alcohol pekat
Protein dapat diendapkan oleh alcohol dan ammoniumsulfat karena protein mempunyai gugus –NH2, -NH, -OH , -CO yang mengikat air. Alkohol dan ammonium sulfat yang bersifat higroskopis akan menarik air tersebut sehingga protein kehilangan air, mempunyai kelarutan terkecil dan mudah mengendap
8. Pengendapan albumin dan globulin
Dasar reaksi : denaturasi protein adalah rusaknya sifat fisik dan fisiologik protein. Dapat disebabkan karena pemanasan dan penambahan asam kuat. Denaturasi hanya merusak ikatan sekunder, tertier, dan kuartener.
9. Efek asam kuat
Dasar reaksi : denaturasi protein adalah rusaknya sifat fisik dan fisiologik protein. Dapat disebabkan karena pemanasan dan penambahan asam kuat. Denaturasi hanya merusak ikatan sekunder, tertier, dan kuartener.
10. Efek formaldehid
Dasar reaksi : asam amino yang berikatan dengan formaldehid akan bereaksi asam (kehilangan sifat basa) karena formaldehid terikat pada gugus amin membentuk derivate asam amino dimetilol.
(http://takadakatakata.blogspot.com/2008/06/protein-dan-asam-amino.html)